Органические амфотерные соединения, в состав которых входят карбоксильные группы – СООН и аминогруппы -NH 2 .

Можно рассматривать как карбоновые кислоты, в молекулах которых атом водорода в радикале замещен аминогруппой.



Аминокислоты классифицируют по структурным признакам.

1. В зависимости от взаимного расположения амино- и карбоксильной групп аминокислоты подразделяют на α-, β-, γ-, δ-, ε- и т. д.


2. В зависимости от количества функциональных групп различают кислые, нейтральные и основные.

3. По характеру углеводородного радикала различают алифатические (жирные), ароматические, серосодержащие и гетероциклические аминокислоты. Приведенные выше аминокислоты относятся к жирному ряду.

Примером ароматической аминокислоты может служить пара-аминобензойная кислота:

Примером гетероциклической аминокислоты может служить триптофан – незаменимая α- аминокислота


НОМЕНКЛАТУРА

По систематической номенклатуре названия аминокислот образуются из названий соответствующих кислот прибавлением приставки амино- и указанием места расположения аминогруппы по отношению к карбоксильной группе. Нумерация углеродной цепи с атома углерода карбоксильной группы.


Часто используется также другой способ построения названий аминокислот, согласно которому к тривиальному названию карбоновой кислоты добавляется приставка амино- с указанием положения аминогруппы буквой греческого алфавита.

Пример:


Для α-аминокислот R-CH(NH 2 )COOH

Которые играют исключительно важную роль в процессах жизнедеятельности животных и растений, применяются тривиальные названия.


Таблица. Некоторые важнейшие α-аминокислоты

Если в молекуле аминокислоты содержится две аминогруппы, то в ее названии используется приставка диамино- , три группы NH 2 – триамино- и т.д.

Аминокислота

Сокращённое

обозначение

Строение радикала (R)

(CH 3) 2 CH – CH 2 -

Аспарагиновая кислота

Глутаминовая кислота

HO – C 6 H 4 – CH 2 -

HOOC – CH 2 – CH 2 -

Аспарагин

Фенилаланин

O = C – CH 2 –

NH 2 – CH 2 - CH 2 – CH 2 -

C 6 H 5 – CH 2 -


Пример:

Наличие двух или трех карбоксильных групп отражается в названии суффиксом –диовая или -триовая кислота :


ИЗОМЕРИЯ

1. Изомерия углеродного скелета

2. Изомерия положения функциональных групп


3. Оптическая изомерия

α-аминокислоты, кроме глицина NН 2 -CH 2 -COOH.


ФИЗИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА

Аминокислоты представляют собой кристаллические вещества с высокими (выше 250°С) температурами плавления, которые мало отличаются у индивидуальных аминокислот и поэтому нехарактерны. Плавление сопровождается разложением вещества. Аминокислоты хорошо растворимы в воде и нерастворимы в органических растворителях, чем они похожи на неорганические соединения. Многие аминокислоты обладают сладким вкусом.



3. Микробиологический синтез.

Известны микроорганизмы, которые в процессе жизнедеятельности продуцируют α - аминокислоты белков.


ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА

Аминокислоты амфотерные органические соединения, для них характерны кислотно-основные свойства.

I. Общие свойства

1. Внутримолекулярная нейтрализация → образуется биполярный цвиттер-ион:

Водные растворы электропроводны. Эти свойства объясняются тем, что молекулы аминокислот существуют в виде внутренних солей, которые образуются за счет переноса протона от карбоксила к аминогруппе:

цвиттер-ион

Водные растворы аминокислот имеют нейтральную, кислую или щелочную среду в зависимости от количества функциональных групп.


2. Поликонденсация → образуются полипептиды (белки):

При взаимодействии двух α-аминокислот образуется дипептид .


3. Разложение → Амин + Углекислый газ:

NH 2 -CH 2 -COOH → NH 2 -CH 3 + CO 2


II. Свойства карбоксильной группы (кислотность)

1. С основаниями → образуются соли :

NH 2 -CH 2 -COO H + Na OH →

→ NH 2 -CH 2 -COONa + H 2 O

NH 2 -CH 2 -COONa - натриевая соль 2-аминоуксусной кислоты


2. Со спиртами → образуются сложные эфиры – летучие вещества (р. этерификации):

NH 2 -CH 2 -CO OH + CH 3 O H HCl(газ) →

→ NH 2 -CH 2 -COOCH 3 + H 2 O

NH 2 -CH 2 -COOCH 3 - метиловый эфир 2- аминоуксусной кислоты


3. С аммиаком → образуются амиды:

NH 2 -CH(R)-CO OH + H -NH 2 →

→ NH 2 -CH(R)-CONH 2 + H 2 O


4. Практическое значение имеет внутримолекулярное взаимодействие функциональных групп ε-аминокапроновой кислоты, в результате которого образуется ε-капролактам (полупродукт для получения капрона):


III. Свойства аминогруппы (основность)

1. С сильными кислотами → соли:

HOOC-CH 2 -NH 2 + HCl →

→ Cl

или HOOC-CH 2 NH 2 *HCl


2. С азотистой кислотой (подобно первичным аминам):

NH 2 -CH(R)-COOH + HNO 2 →

→ HO-CH(R)-COOH + N 2 + H 2 O

гидроксокислота

Измерение объёма выделившегося азота позволяет определить количество аминокислоты (метод Ван-Слайка)


IV. Качественная реакция

1. Все аминокислоты окисляются нингидрином с образованием продуктов сине-фиолетового цвета!

2. С ионами тяжелых металлов α-аминокислоты образуют внутрикомплексные соли. Комплексы меди (II), имеющие глубокую синюю окраску, используются для обнаружения α-аминокислот.


ПРИМЕНЕНИЕ

1) аминокислоты широко распространены в природе;

2) молекулы аминокислот – это те кирпичики, из которых построены все растительные и животные белки; аминокислоты, необходимые для построения белков организма, человек и животные получают в составе белков пищи;

3) аминокислоты прописываются при сильном истощении, после тяжелых операций;

4) их используют для питания больных;

5) аминокислоты необходимы в качестве лечебного средства при некоторых болезнях (например, глутаминовая кислота используется при нервных заболеваниях, гистидин – при язве желудка);

6) некоторые аминокислоты применяются в сельском хозяйстве для подкормки животных, что положительно влияет на их рост;

7) имеют техническое значение: аминокапроновая и аминоэнантовая кислоты образуют синтетические волокна – капрон и энант.


Слайд 2

Дайте свое определение класса. Аминокислоты – гетерофункциональные соединения, которые обязательно содержат две функциональные группы: аминогруппу – NH2 и карбоксильную группу –COOH, связанные с углеводородным радикалом (стр. 220 учебника) Общая формула Аминокислоты – производные кислот, которые можно рассматривать как продукты замещения одного или более атомов водорода в их радикалах на одну или более аминогрупп (“Курс органической химии”, стр.371) NH2 – CH – COOH R

Слайд 3

Аминокислоты. Биологическая роль Аминокислоты, в отличие от ранее изученных органических веществ, содержат две функциональные группы.

Слайд 4

Номенклатура аминокислот Чтобы дать название аминокислотам, необходимо выполнять следующие правила: 1.Найдите главную углеродную цепь – это самая длинная цепь атомов углерода, включающая атом углерода карбонильной группы. 2.Пронумеруйте атомы углерода в главной цепи, начиная с атома углерода карбоксильной группы. 3.Укажите номер атома углерода в главной цепи соединенного со второй функциональной группой – аминогруппой и назовите её. 4.Если имеются другие заместители, то укажите номер атома углерода в главной цепи, у которого есть заместитель, и дайте название заместителю. Если заместителей несколько, расположите их по алфавиту. Перед названием одинаковых заместителей укажите номер атома углерода, с которым они связаны. И используйте умножающие приставки (ди - . три -) 5.В конце названия допишите суффикс – овая и слово кислота.

Слайд 5

По количеству функциональных групп: моноаминомонокарбоновые диаминомонокарбоновые С-С-С-С-С -СООН ׀׀ NH2NH2 лизин По взаимному расположению функциональных групп: α,β , γ… С – С- С – С – СООНС – С- С – С – СООНС – С- С – С – СООН | | | NH2 NH2 NH2 2, 6 – диаминогексановая кислота моноаминодикарбоновые НООС-С-С-С-СООН | NH2 глутаминовая 2-аминопентандиовая кислота

Слайд 6

оптическая изомерия: СН3 | NH2 – C*-Н ׀ СООН изомерия углеродного скелета изомерия положения стр.40 учебника

Слайд 7

Свойства:

1) Растворимость в воде N+H3 – CH – COOH N+H3 – CH – COO - NH2 – CH – COO- ||| RRR 2) С кислотами NH2 – CH2 – COOH + НС| → С| хлорид как основание 3) С основаниями NH2 – CH2 – COOH + Na OH → NH2 – CH2 – COONa + H2O как кислота Физические: сладкие, безвкусные, горькие Почему? Вывод: зависит от радикала Вывод: органические амфотерные соединения 4) Специфическое - взаимодействие между собой NH2 – CH2 – COOH + НNH – CH2 – COOH → NH2 – CH2 – CO- NH – CH2 –COOH пептидная связь Вывод: α-аминокислоты – элементарные частицы природныхполимеров- белков Биполярный ион Химические:

Слайд 8

лабораторный

уксусная кислота →хлоруксусная кислота→аминоуксусная кислота СН3-СООН + Сl2→ СН2-СООН | Cl СН2-СООН + NH3 → СН2-СООН || СlNH2 способы получения гидролиз белков промышленный:

Слайд 9

Образование полипептидов

Слайд 10

Получение аминокислот Составьте схемы возможных способов получения аминокислот. Задание для учащихся. !

Слайд 11

В живых организмах: Природные аминокислоты (около 150) Протеиногенные аминокислоты (около 20) в белках Незаменимые: валин, лейцин, лизин, треонин, цистеин и др. Антибиотики (пенициллин) Полиамидные смолы (капрон, нейлон) *Добавка к корму

(proteios, греч. - первый) Белки (протеины, полипептиды) высокомолекулярные органические вещества, состоящие из соединённых в цепочку пептидной связью α-аминокислот В живых организмах аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом. α-Аминокислоты – мономеры для синтеза белков В природе обнаружено более 300 аминокислот, однако в составе белков встречается только 20 (α-аминокислоты)


Классификация аминокислот Карбоксильная группа Радикал Аминогруппа Аминокислоты (аминокарбоновые кислоты) органические соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильная и аминогруппа группы 2-аминоэтановая кислота -аминоуксусная кислота глицин 2 или α 3-аминобутановая кислота -аминомасляная кислота 1. Структурная классификация 1.1. Взаимное расположение групп СОО- и NH Природа радикала (R): алифатические, ароматические, гетероциклические лейцин антраниловая кислота гистидин 1.3. Количество групп СОО- и NH 2 - : моноаминокарбоновые, моноаминодикарбоновые, диаминокарбоновые глицин аспарагиновая кислота лизин


Протеиногенные аминокислоты («рождающие протеины») - природные аминокислоты, участвующие в построении молекул пептидов и белков Аланин (Ala) Валин (Val) Лейцин (Leu) Изолейцин (Ile) Аргинин (Arg) Лизин (Lys) Треонин (Tre) (Метионин (Met) Фенилаланин (Phe) Триптофан (Try) Незаменимые аминокислоты Гистидин (His)




Конфигурация протеиногенных аминокислот Конфигурация – расположение атомов, характеризующее определенный стереоизомер (+) –Аланин (-) -Аланин? L-аминокислота L –глицериновый альдегид R,S – номенклатура L,D - номенклатура L,D – номенклатура используется для аминокислот и углеводов R,S – номенклатура (см. Р. Моррисон, Р. Бойд. Органическая химия, с. 87)


Кислотно-основные свойства аминокислот Биполярные ионы, цвиттер-ионы Высокие Тпл. (С); растворимы в воде; нерастворимы в неполярных органических растворителях. Аминокислоты – амфотерные соединения Изоэлектрическая точка - значение рН среды, при котором аминокислота существует преимущественно в виде цвиттер-иона










Белки Первичная структура - последовательность аминокислот в полипептидной цепи Вторичная структура локальное упорядочивание фрагмента полипептидной цепи, стабилизированное водородными связями Третичная структура – пространственное строение полипептидной цепи (ковалентные, ионные связи, гидрофильно-гидрофобные взаимодействия) Четвертичная структура – взаимное расположение нескольких полипептидных цепей в составе единого белкового комплекса


Трехмерная структура молекулы гемоглобина Растворимы в воде или водных растворах кислот, оснований, солей. К глобулярным белкам относятся ферменты, иммуноглобулины, транспортные и регуляторные гормоны, антитела, альбумин яиц, гемоглобин, фибриноген, фибрин Глобулярные белки - полипептидные цепи плотно свёрнуты в компактные шарообразные структуры (глобулы) Фибриллярные белки - полипептидные цепи, имеющие вытянутую нитевидную структуру Не растворимы в воде. К фибриллярным белкам относятся α-кератины, коллаген, фиброин.

    Слайд 1

    • В состав природных полипептидов и белков входят -аминокислоты, в молекулах которых амино- и карбоксильная группы связаны с одним и тем же атомом углерода.
    • H2N–СН–СООН R
    • В зависимости от строения углеводородного радикала R природные аминокислоты разделяют на алифатические, ароматические и гетероциклические. Алифатические аминокислоты могут быть неполярными (гидрофобными), полярными незаряженными и полярными заряженными.
    • В зависимости от содержания функциональных групп в радикале выделяют аминокислоты, содержащие гидроксильную, амидную, карбоксильную и аминогруппы.
    • Обычно используются тривиальные названия -аминокислот, которые обычно связаны с источниками их выделения или свойствами.

  • Слайд 2

    Классификация аминокислот по строению углеводородного радикала

    • Алифатический неполярный радикал
    • Алифатический полярный радикал
    • Ароматические и гетероциклические радикалы
    • Гетероциклический радикал
    • Карбоциклический радикал
    • Н –СН–СООН
    • NH2глицин
    • СН3 –СН–СООН
    • NH2аланин
    • СН3СН –СН–СООН
    • СН3NH2валин
    • СН3СН СН2–СН–СООН
    • СН3NH2лейцин
    • СН3СН2 СН–СН–СООН
    • Н3С NH2изолейцин
    • СН3СН –СН–СООН
    • ОНNH2треонин
    • НS–СН2 –СН–СООН
    • NH2цистеин
    • СН2СН2 –СН–СООН
    • SСН3NH2метионин
    • СН2СН2 –СН–СООН
    • СООН NH2глутаминовая кислота
    • СН2СН2 –СН–СООН
    • СОNН2NH2глутамин
    • СН2 –– СН–СООН
    • СООН NH2аспарагиновая кислота
    • СН2 –– СН–СООН
    • СОNН2NH2аспарагин
    • СН2СН2 СН2 СН2 –СН–СООН
    • NН2NH2лизин
    • H2N–С–NН–СН2 СН2 СН2 –СН–СООН
    • NН NH2аргинин –СН2 –СН–СООН
    • NH2фенилаланин
    • НО– –СН2 –СН–СООН
    • NH2тирозин ––СН2 –СН–СООН
    • HN N NH2
    • гистидин
    • N–H пролин

  • Слайд 3

    Заменимые и незаменимые аминокислоты

    Все природные -аминокислоты делят на незаменимые, которые поступают в организм только из внешней среды, и заменимые, синтез которых происходит в организме.

    Незаменимые -аминокислоты:Заменимые -аминокислоты:

    • валин, лейцин, изолейцин, глицин, аланин, пролин,
    • лизин, метионин, треонин,серин, цистеин, аргинин, гистидин,
    • триптофан, фенилаланинаспарагин, глутамин, аспарагиновая и глутаминовая кислоты
    • В качестве исходных веществ при биосинтезе аминокислот могут выступать другие аминокислоты, а также вещества, относящиеся к другим классам органических соединений (например, кетокислоты)
    • Катализаторами и участниками этого процесса являются ферменты.
    • Анализ аминокислотного состава различных белков показывает, что на долю дикарбоновых кислот и их амидов в большинстве белков приходится 25-27 % всех аминокислот. Эти же аминокислоты вместе с лейцином и лизином составляют около 50 % всех аминокислот белков. В то же время на долю таких аминокислот, как цистеин, метионин, триптофан, гистидин приходится не более 1,5 – 3,5 %.

  • Слайд 4

    Стереоизомерия аминокислот

    Пространственные или стереоизомеры или оптически активные соединения – соединения, способные существовать в пространстве в виде двух изомеров, являющихся зеркальным отражением друг друга (энантиомеры).

    Все -аминокислоты, кроме глицина, являются оптически активными соединениями и способны вращать плоскость поляризации плоскополяризованного света (все волны которого колеблются в одной плоскости) вправо (+, правовращающие) или влево (-, левовращающие).

    Признаки оптической активности:

    Наличие в молекуле асимметричного атома углерода (атома, связанного с четырьмя разными заместителями);

    Отсутствие в молекуле элементов симметрии.

    Энантиомеры -аминокислот обычно изображают в виде относительной конфигурации и называют по D,L-номенклатуре.

    Слайд 5

    Относительные конфигурации аминокислот

    В молекуле аланина второй атом углерода является асимметричным (у него 4 разных заместителя: атом водорода, карбоксильная, метильная и аминогруппы. Углеводородную цепь молекулы располагают вертикально, в зеркальном отражении изображают только атомы и группы, связанные с асимметричным атомом углерода. Для -аминокислот это, как правило, атом водорода и аминогруппа. Если аминогруппа располагается справа от углеродной цепи, это D-изомер; если слева – L-изомер.

    В состав природных белков входят только L-изомеры -аминокислот.

    Относительная конфигурация не определяет направление вращения плоскости поляризации плоскополяризованного света. Чуть больше половины L--аминокислот являются правовращающими (аланин, изолейцин, глутаминовая кислота, лизин и др.); немного меньше левовращающих кислот (фенилаланин, триптофан, лейцин и др.)

    • Н–С– NH2
    • D-аланин
    • H2N–С– Н
    • L-аланин

  • Слайд 6

    • Конфигурация аминокислот определяет пространственную структуру и биологические свойства как самих аминокислот, биополимеров – белков, которые построены из остатков аминокислот.
    • Для некоторых аминокислот наблюдается связь между их конфигурацией и вкусом, например L-Tрп, L-Фен, L-Tир, L-Лей имеют горький вкус, а их D-энантиомеры сладкие. Сладкий вкус глицина известен давно. L-изомер треонина одним людям кажется сладким, другим – горьким. Мононатриевая соль глутаминовой кислоты - глутамат натрия - один из важнейших носителей вкусовых качеств, применяемых в пищевой промышленности. Интересно заметить, что производное дипептида из аспарагиновой кислоты и фенилаланина обнаруживает интенсивно сладкий вкус.
    • Все аминокислоты представляют собой белые кристаллические вещества, имеющие очень высокие температуры правления (более 230 °С).
    • Большинство кислот хорошо растворимы в воде и практически не растворимы в спирте и диэтиловом эфире. Это, так же как и высокая температура плавления, указывает на солеобразный характер этих веществ. Специфическая растворимость аминокислот обусловлена наличием в молекуле одновременно аминогруппы (основный характер) и карбоксильной группы (кислотные свойства), благодаря чему аминокислоты принадлежат к амфотерным электролитам (амфолитам).

  • Слайд 7

    Кислотно-основные свойства аминокислот

    • В аминокислотах одновременно присутствует как кислотная карбоксильная группа, так и основная аминогруппа. В водных растворах и твердом состоянии аминокислоты существуют только в виде внутренних солей – цвиттер-ионов или биполярных ионов.
    • Кислотно-основное равновесие для аминокислоты может быть описано: анион биполярный ион катион
    • В кислой среде молекулы аминокислот представляют собой катион. При пропускании электрического тока через такой раствор катионы аминокислот движутся к катоду и там восстанавливаются.
    • В щелочной среде молекулы аминокислот представляют собой анион. При пропускании электрического тока через такой раствор анионы аминокислот движутся к аноду и там окисляются.
    • Значение рН, при котором практически все молекулы аминокислоты представляют собой биполярный ион называется изоэлектрической точкой (рI). При этом значении рН раствор аминокислоты не проводит электрический ток.

    СН3 –СН–СООН +NH3 СН3 –СН–СОО-ОН– NH2 Н+ СН3 –СН–СОО–Н+ +NH3 ОН-

    Слайд 8

    Значения pI важнейших α-аминокислот

    • Цистеин (Cys) 5,0
    • Аспарагин (Asp) 5,4
    • Фенилаланин (Phe) 5,5 Аспарагиновая
    • Треонин (Thr) 5,6 кислота (Asp) 3,0
    • Глутамин (Gln) 5,7 Глутаминовая
    • Серин (Ser) 5,7 кислота (Glu) 3,2
    • Тирозин (Tyr) 5,7
    • Метионин (Met) 5,8
    • Триптофан (Trp) 5,9 Гистидин (His) 7,6
    • Аланин (Ala) 6,0 Лизин (Lys) 9,8
    • Валин (Val) 6,0 Аргинин (Arg) 10,8
    • Глицин (Gly) 6,0
    • Лейцин (Leu) 6,0
    • Изолейцин (Ile) 6,1
    • Пролин (Pro) 6,3

  • Слайд 9

    Химические свойства -аминокислот

    Все химические реакции, в которые вступают -аминокислоты, можно разделить на группы:

    • Реакции с участием карбоксильной группы
    • Реакции с участием аминогруппы
    • Реакции с участием углеводородного радикала кислоты
    • Реакции с одновременным участием карбоксильной и аминогруппы

  • Слайд 10

    Реакции с участием карбоксильной группы -аминокислот

    Аминокислоты могут вступать в те же химические реакции и давать те же производные, что и другие карбоновые кислоты.

    Одна из важнейших реакций в организме – декарбоксилирование аминокислот. При отщеплении СО2 под действием особых ферментов - декарбоксилаз -аминокислоты превращаются в амины:

    Реакции по углеводородному радикалу: окисление, а точнее гидроксилирование фенилаланина:

    • СН3 –СН–СООНNaOH СН3 –СН–СООNa + H2O
    • NH2 NH2 натриевая соль аланина
    • СН3 –СН–СООН СН3ОН СН3 –СН–СООСН3 + H2O
    • NH2 Н+ NH2 метиловый эфир аланина –СН2 –СН–СООН [O]
    • NH2фенилаланин
    • НО– –СН2 –СН–СООН
    • NH2тирозин
    • СН3 –СН–СООНNН3 СН3 –СН–СОО– NН4+t СН3 –СН–СОNН2
    • NH2 NH2NH2 амид аланина
    • СН2СН2 –СН–СООН СН2СН2 –СН2 NH2
    • -аминомасляная кислота (ГАМК)
    • СООН NH2 –СО2 СООН выступает в роли нейромедиатора глутаминовая кислота

  • Слайд 11

    Реакции с участием аминогруппы -аминокислот

    Как и другие алифатические амины, аминокислоты могут реагировать с кислотами, ангидридами и хлорангидридами кислот, азотистой кислотой.

    При нагревании -аминокислот происходит реакция межмолекулярной дегидриратации с участием как амино-, так и карбоксильной группы. В результате образуется циклический дикетопиперазин.

    • СН3 –СН–СООН HCl СН3 –СН–СООH
    • NH2+NH3 Cl– хлорид аланина
    • СН3 –СН–СООН СН3СОCl СН3 –СН–СООH кислота
    • NH2–HClNH–СО–СН3 2-ацетиламинопропановая
    • СН3 –СН–СООН t СН3 –СН–СО–NH
    • 2 дикетопиперазин
    • NH2 –2 Н2О HN––CO–CH–CH3аланина
    • СН3 –СН–СООН HNO2 СН3 –СН–СООH + N2 + H2O
    • NH2 OH 2-гидроксипропановая кислота

  • Слайд 12

    Реакции дезаминирования.

    Окислительное дезаминирование

    Восстановительное дезаминирование

    Гидролитическое дезаминирование

    Внутримолекулярное дезаминирование

    Реакция трансаминирования.

    • СН3 –СН–СООН [O] СН3 –С–СООH + NH3
    • пировиноградная
    • NH2O кислота
    • СН3 –СН–СООН [Н] СН3 –СН2–СООH + NH3
    • пропановая
    • NH2кислота
    • СН3 –СН–СООН Н2О СН3 –СН–СООH + NH3
    • молочная
    • NH2HОкислота
    • СН3 –СН–СООН СН2 = СН–СООH + NH3
    • пропеновая
    • NH2кислота
    • СН3 –СН–СООН НООС–СН2––СН2–С–СООH
    • + -кетоглутаровая
    • NH2кислотаOO
    • СН3 –С–СООН НООС–СН2––СН2–СН–СООH

  • Слайд 13

    Образование пептидной связи

    • Амино- и карбоксильные группы аминокислот могут реагировать друг с другом и без образования цикла:
    • Возникающая при этом связь –СО–NН– называется пептидной связью, а продукт взаимодействия аминокислот – пептидом. Если в реакцию вступили 2 аминокислоты, получается дипептид; 3 аминокислоты – трипептид и т.д.
    • Пептиды молекулярной массой не более 10 000 называют олигопептидами, молекулярной массой более 10 000 – полипептидами, или белками. Пептидные связи в составе пептидов по химической природе являются амидными.
    • Полипептидная цепь состоит из регулярно повторяющихся участков, образующих остов молекулы, и вариабельных участков – боковых радикалов аминокислотных остатков. Началом полипептидной цепи считают конец, несущий свободную аминогруппу (N-конец), а заканчивается полипептидная цепь свободной карбоксильной группой (С-конец).
    • Называют пептид, последовательно перечисляя, начиная с N-конца, названия аминокислот, входящих в пептид; при этом суффикс «ин» заменяют на суффикс «ил» для всех аминокислот, кроме С-концевой. Для описания строения пептидов применяют не традиционные структурные формулы, а сокращенные обозначения, позволяющие сделать запись более компактной.

    H2N –СН–СООН H2N–СН–СООН H2N –СН–СО–NН –СН–СООН + СН3СН2ОН–H2O СН3СН2ОН дипептид аланин серин аланилсерин

    H2N –СН–СОNН–СН–СОNH –СН2–СОNН –СН–СОNН–СН–СОOH

    СН2SHСН3CH(СН3)2СН2ОН

    Пентапептид: цистеилаланилглицилвалилсерин или Цис–Ала–Гли–Вал–Сер

    Слайд 14

    Белки

    В настоящее время общепризнанной является полипептидная теория строения белковой молекулы.

    Белки можно классифицировать:

    – по форме молекул (глобулярные и фибриллярные);

    – по молекулярной массе (низко- и высокомолекулярные);

    – по составу или химическому строению (простые и сложные);

    – по выполняемым функциям;

    – по локализации в клетке (ядерные, цитоплазматические и др.);

    – по локализации в организме (белки крови, печени и др.);

    – по возможности адаптивно регулировать количество данных белков: белки, синтезирующиеся с постоянной скоростью (конститутивные), и белки, синтез которых может усиливаться при воздействии факторов среды (индуцибельные);

    – по продолжительности жизни в клетке (от очень быстро обновляющихся белков, с периодом полупревращения менее 1 ч, до очень медленно обновляющихся белков, период полупревращения которых исчисляют неделями и месяцами);

    – по схожим участкам первичной структуры и родственным функциям (семейства белков).

    Слайд 15

    Функции белков

  • Слайд 16

    Классификация простых белков

    • Альбумины. Примерно 75-80% осмотического давления белков сыворотки крови приходится на альбумины; еще одна функция – транспорт жирных кислот.
    • Глобулины. -Глобулины содержатся в крови в комплексе с билирубином и с липопротеинами высокой плотности. Фракция β-глобулинов включает протромбин, являющийся предшественником тромбина - белка, ответственного за превращение фибриногена крови в фибрин при свертывании крови. -Глобулины выполняют защитную функцию.
    • Протамины – низкомолекулярные белки, обладающие выраженными основными свойствами, обусловленными наличием в их составе от 60 до 85% аргинина. В ядрах клеток ассоциируются с ДНК.
    • Гистоны также являются небольшими белками основного характера. В их состав входят лизин и аргинин (20-30%). Гистоны играют важную роль в регуляции экспрессии генов.
    • Проламины - белки растительного происхождения, содержатся в основном в семенах злаков. Все белки этой группы при гидролизе дают значительное количество пролина. Проламины содержат 20-25% глутаминовой кислоты и 10-15% пролина. Наиболее изучены оризенин (из риса), глютенин (из пшеницы), зеин (из кукурузы), и др.
    • Глютелины - простые белки, содержатся в семенах злаков, в зелёных частях растений. Для глютелинов характерно сравнительно высокое содержание глутаминовой кислоты и наличие лизина. Глютелины – запасные белки.

  • Слайд 17

    Классификация сложных белков

  • Слайд 18

    Первичная структура белка

    • Первичная структура белка – это последовательность расположения аминокислот в полипептидной цепи. Её определяют, последовательно отщепляя аминокислоты от белка путём гидролиза.
    • Для отщепления N-концевой аминокислоты белок обрабатывают 2,4-динитрофторбензолом и после кислотного гидролиза только одна N-концевая кислота оказывается связанной с этим реактивом (метод Сэнджера).
    • По методу Эдмана в процессе гидролиза отделяют N-концевую кислоту в виде продукта взаимодействия с фенилизотиоцианатом.
    • Для определения С-концевой кислоты обычно используют гидролиз в присутствии специального фермента – карбоксипептидазы, которая разрывает пептидную связь с того конца пептида, где содержится свободная карбоксильная группа. Существуют и химические методы отщепления С-концевой кислоты, например с использованием гидразина (метод Акабори).

  • Слайд 19

    Вторичная структура белка

    Вторичная структура белка – способ упаковки очень длинной полипептидной цепи в  – спиральную или  – складчатую конформациию. Витки спирали или складки удерживаются, в основном, с помощью внутримолекулярный связей, возникающих между атомом водорода (в составе –NН- или –СООН-групп) одного витка спирали или складки и электроотрица-тельным атомом (кислорода или азота) соседнего витка или складки.

    Слайд 20

    Третичная структура белка

    • Третичная структура белка – трёхмерная пространственная ориентация полипептидной спирали или складчатой структуры в определённом объёме.
    • Различают глобулярную (шарообразную) и фибриллярную (вытянутую, волокнистую) третичную структуры.
    • Третичная структура формируется автоматически, самопроизвольно и полностью определяется первичной структурой белка. При этом во взаимодействиевступают боковые радикалы аминокислотных остатков.
    • Стабилизация третичной структуры осуществляется за счёт образования между радикалами аминокислот водородных, ионных, дисульфидных связей, а также благодаря ван-дер-ваальсовым силам притяжения между неполярными углеводородными радикалами.

  • Слайд 21

    Схема образования связей между радикалами аминокислот

    1 – ионные связи, 2 – водородные связи,

    3 – гидрофобные взаимодействия, 4 – дисульфидные связи

    Слайд 22

    Четвертичная структура белка

    Четвертичная структура белка – способ укладки в пространстве отдельных полипептидных цепей и формирование структурно и функционально единого макромолекулярного образования.

    Образовавшуюся молекулу называют олигомером, а отдельные полипептидные цепи, из которых он состоит – протомерами, мономерами или субъединицами (их обычно чётное количество: 2,4, реже 6 или 8).

    Например, молекула гемоглобина состоит из двух – и двух – полипептидных цепей.

    Каждая полипептидная цепь окружает группу гема – небелкового пигмента, придающего крови её красный цвет. Именно в составе гема находится катион железа, способный присоединять и транспортировать по организму необходимый для функционирования организма кислород.

    Четвертичной структурой обладает около 5% белков, в том числе гемоглобин, иммуно-глобулины, инсулин, ферритин, почти все ДНК- и РНК-полимеразы.

    • Гексамеринсулина
    • Тетрамер гемоглобина

  • Слайд 23

    Цветныереакции для обнаружения белковиаминокислот

    • Для идентификации пептидов, белков и отдельных аминокислот используют так называемые «цветные реакции».
    • Универсальная реакция на пептидную группу – появление красно-фиолетовой окраски при добавлении к раствору белка ионов меди (II) в щелочной среде (биуретовая реакция).
    • Реакция на остатки ароматических аминокислот – тирозина и фенилаланина – появление желтой окраски при обработке раствора белка концентрированной азотной кислотой (ксантопротеиновая реакция).
    • Серусодержащие белки дают черное окрашивание при нагревании с раствором ацетата свинца(II) в щелочной среде (реакция Фоля).
    • Общая качественная реакция -аминокислот - образование сине-фиолетового окрашивания при взаимодействии с нингидрином.
    • Нингидриновую реакцию дают также и белки.

  • Слайд 24

    Значение белков и пептидов

    • Белки составляют материальную основу химической деятельности клетки. Функции белков в природе универсальны. Среди них различают ферменты, гормоны, структурные (кератин, фиброин, коллаген), транспортные (гемоглобин, миоглобин), двигательные (актин, миозин), защитные (иммуноглобулины), запасные (казеин, яичный альбумин) белки, токсины (змеиные яды, дифтерийный токсин).
    • В биологическом плане пептиды отличаются от белков более узким спектром функций. Наиболее характерна для пептидов регуляторная функция (гормоны, антибиотики, токсины, ингибиторы и активаторы ферментов, переносчики ионов через мембраны и т.д.). Недавно открыта группа пептидов головного мозга - нейропептидов. Они влияют на процессы обучения и запоминания, регулируют сон, обладают обезболивающей функцией; прослеживается связь некоторых нервно-психических заболеваний например шизофрении, с содержанием тех или иных пептидов в мозге.
    • В настоящее время достигнуты успехи в изучении проблемы соотношения структуры и функций белков, механизма их участия в важнейших процессах жизнедеятельности организма, понимании молекулярных основ патогенеза многих болезней. К числу актуальных проблем относится химический синтез белка. Получение синтетическим путем аналогов природных пептидов и белков призвано способствовать решению таких вопросов, как выяснение механизма действия этих соединений в клетке, установление взаимосвязи их активности с пространственным строением, создание новых лекарственных средств и продуктов питания, а также позволяет подойти к моделированию процессов, протекающих в организме.

  • Слайд 25

    • Белки являются основой разного рода биологических клеев. Так, ловчие сети пауков состоят в основном из фиброина – белка, выделяемого паутинными бородавками. Это сиропообразное вязкое вещество затвердевает на воздухе, превращаясь в прочную и нерастворимую в воде нить. Шелковинки, образующие спиральную нить паутины, содержат клей, удерживающий добычу. Сам паук свободно бегает по радиальным нитям.
    • Благодаря специальным клеям мухи и др. насекомые способны проявлять просто чудеса акробатики. Бабочки приклеивают к листьям растений свои яйца, некоторые виды стрижей строят гнезда из застывающих выделений слюнных желез, осетровые крепят икру на придонных камнях.
    • Некоторые виды улиток на зиму или в периоды засухи снабжают раковины специальной «дверью», которую сама улитка возводит из клейкого твердеющего протеина, содержащего известь. Отгородившись от внешнего мира достаточно твердой преградой, улитка пережидает неблагоприятные времена в раковине. Когда ситуация меняется, она просто съедает ее и перестает жить затворницей.
    • Клеящие вещества, которыми пользуются подводные жители, должны застывать под водой. Поэтому в их состав входят несколько различных протеинов, отталкивающих воду и взаимодействующих между собой с образованием прочного клея. Клей, которым мидии прикрепляются к камню, не растворяется в воде и вдвое крепче эпоксидной смолы. Сейчас этот протеин пытаются синтезировать в лабораторных условиях. Большинство клеящих веществ не переносят влаги, а белковым клеем мидий можно было бы склеивать кости и зубы. Этот белок не вызывает отторжения организмом, что очень важно для медицинских препаратов.

  • Слайд 26

    У метилового эфира L--аспартил-L-фенилаланина очень сладкий вкус.

    СН3ООС-СН(СН2С6Н5)-NH-СО- СH(NН2)-СН2-СООН.

    Вещество известно под торговым названием «аспартам». Аспартам не только слаще сахара (в 100-150 раз), но и усиливает его сладкий вкус, особенно в присутствии лимонной кислоты. Сладки и многие из производных аcпартама.

    Из ягод Dioscoreophylum cumminsii (русского названия нет), найденных в дебрях Нигерии в 1895 году, выделен белок монелин, который слаще сахара в 1500 - 2000 раз. Еще сильнее - в 4000 раз - превзошел сахарозу белок тауматин, выделенный из ярко-красных мясистых плодов другого африканского растения Thaumatococcus daniellii. Интенсивность сладкого вкуса тауматина еще больше увеличивается при взаимодействии этого белка с ионами алюминия. Образующийся комплекс, получивший торговое название талин, слаще сахарозы в 35 000 раз; если же сравнивать не массы талина и сахарозы, а число их молекул, то талин окажется слаще уже в 200 тысяч раз!

    Еще один очень сладкий белок - миракулин был выделен в прошлом веке из красных плодов кустарника Synsepalum dulcificum daniellii, которые назвали «чудодейственными»: у пожевавшего эти плоды человека изменяются вкусовые ощущения. Так, у уксуса, появляется приятный винный вкус, лимонный сок превращается в сладкий напиток, причем эффект продолжается длительное время. Если когда-нибудь будут выращивать на плантациях все эти экзотические плоды, у сахарной промышленности будет куда меньше проблем с транспортировкой продукции. Ведь маленький кусочек тауматина сможет заменить целый мешок сахарного песка!

    В начале 70-х годов было синтезировано соединение, самое сладкое из всех синтезированных. Это дипептид, построенный из остатков двух аминокислот - аспарагиновой и аминомалоновой. В дипептиде две карбоксильные группы остатка аминомалоновой кислоты заменены на сложноэфирные группы, образованные метанолом и фенхолом (он содержится в эфирных маслах растений и добывается из скипидара). Это вещество в примерно в 33 000 раз слаще сахарозы. Чтобы плитка шоколада стала привычно сладкой, достаточно долей миллиграмма этой специи.

    Слайд 27

    Химические и физические свойства кожи и волос определяются свойствами кератинов. У каждого вида животных кератин имеет некоторые особенности, поэтому это слово употребляют во множественном числе. КЕРАТИНЫ - нерастворимые в воде белки позвоночных, образующие их волосы, шерсть, роговой слой кожи, ногти. Под действием воды кератин кожи, волос, ногтей размягчается, разбухает, а после испарения воды снова затвердевает.

    Основная химическая особенность кератина заключается в том, что в его составе до 15% содержащей серу аминокислоты цистеина. Атомы серы, присутствующие в цистеиновой части молекулы кератина, легко образуют связи с атомами серы соседней молекулы, возникают дисульфидные мостики, которые соединяют эти макромолекулы.

    Кератины относятся к фибриллярным белкам. В тканях они существуют в виде длинных нитей - фибрилл, в которых молекулы расположены пучками, направленными в одну сторону. В этих нитях отдельные макромолекулы соединены между собой также химическими связями (рис. 1). Спиральные нити закручены в тройную спираль, а 11 спиралей объединены в микрофибриллу, которая составляет центральную часть волоса (см. рис. 2). Микрофибриллы объединяются в макрофибриллы.

    а) Водородные б) Ионные в) Неполярные г) Дисульфид- Рис. 2. Кератин волос - фибриллярный белок. связи связи взаимодействия ный мостик

    Рис. 1. Типы взаимодействия между цепочечными белковыми молекулами

  • Слайд 28

    • Волос имеет неоднородную структуру в поперечном сечении. С точки зрения химии все слои волоса идентичны и состоят из одного химического соединения - кератина. Но в зависи­мости от степени и типа структурирования кератина существуют слои с различными свойствами: кутикула - поверхностный чешуйчатый слой; волокнистый, или корковый, слой; сердцевина.
    • Кутикула образуется из плоских клеток, перекрывающих друг друга подобно рыбьей чешуе. С точки зрения косметики это наиболее важный слой волоса. Именно от его состояния зависит внешний вид волос: блеск, упругость или, наоборот, тусклость, посеченность.
    • Состояние кутикулы влияет и на процессы окраски волос и их завивки, так как для проникновения препаратов в более глубокие слои волоса, к пигменту, необходимо размягчить кутикулу.
    • Кератин, из которого состоят «чешуйки», разбухает под действием влаги, особенно если это сопровождается действием тепла и щелочных препаратов (мыло). С точки зрения химии это объясняется разрывом водородных связей в молекулах кератина, которые при высыхании волос восстанавливаются. При набухании пластинок их края встают вертикально, волос теряет блеск. Размягчение кутикулы уменьшает и механическую прочность волоса: во влажном состоянии его легче повредить. Пространство между краями чешуек заполнено кожным жиром, что придает волосам блеск, мягкость, эластичность.
    • Волокнистый, или корковый, слой образован длинными веретенообразными ороговевшими клетками, расположенными в одном направлении; от него зависят эластичность и упругость волоса. В этом слое содержится пигмент меланин, «ответственный» за цвет волос. Окраска волоса зависит от присутствия в нем меланина и пузырьков воздуха. Светлые волосы содержат рассеянный пигмент, темные - зернистый.
    • Сердцевина, или мозговой слой, состоит из не полностью ороговевших клеток.

Посмотреть все слайды


  • Карбоновые кислоты

R – COOH

– COOH

Карбоксильная группа



«Третий лишний»

  • NH 2 CH 3
  • NH 2 C 2 H 5

NH 2 CH 3 метиламин NH 2 C 2 H 5 этиламин


Какими свойствами обладают амины Докажите это


Ключ к заданию

  • NH 2 CH 3 + HCl → NH 3 CH 3 Сl
  • хлорид метиламмония
  • C 6 H 5 NH 2 + HCl → C 6 H 5 NH 3 Cl
  • хлорид фениламмония

Выберите из приведенных соединений формулы «знакомых» классов соединений

  • 1. CH 3 COOH
  • 2. C 3 H 7 NH 2
  • 3. C 6 H 5 NH 2
  • 4. HCOOH
  • 5. NH 2 CH 2 COOH

Ключ к заданию

  • 1. CH 3 COOH карбоновая кислота
  • 2. C 3 H 7 NH 2 амин
  • 3. C 6 H 5 NH 2 амин
  • 4. HCOOH карбоновая кислота

NH 2 -CH 2 - COOH


Аминокислоты


Цели урока:

1. Формировать представление об аминокислотах как органических амфотерных соединениях

2. Рассмотреть состав, строение, физические и химические свойства аминокислот

3. Формировать умения составлять уравнения химических реакций, отражающих свойства аминокислот

4. Выяснить области применения аминокислот


В 1820 г. французский химик Анри Браконно проводил опыты с веществами животного происхождения. В результате длительного нагревания кожи, хрящей и сухожилий с раствором серной кислоты он получил некоторое количество белых кристаллов сладкого вкуса (гликоколл)

Кожа

Хрящи

H 2 SO 4

Сухожилия


Аминокислоты – это производные углеводорода, содержащие аминогруппу (NH 2 ) и карбоксильную группу (COOH)

Общая формула:

(COOH) n

(NH 2 ) m

где m и n равны 1 или 2


Аминокислоты. Биологическая роль

Аминокислоты являются наиболее важной составной частью организма. Они входят в состав белков и содержатся в ядре, протоплазме и стенках клеток, где выполняют разнообразные функции жизнедеятельности .

Аминокислоты, в отличие от ранее изученных органических веществ, содержат две функциональные группы.


NH 2 -CH 2 -COOH

Аминоуксусная кислота


Физические свойства

Аминокислоты представляют собой твердые кристаллические вещества, хорошо растворимые в воде и мало растворимые в органических растворителях. Многие аминокислоты имеют сладкий вкус. Они плавятся при высоких температурах и обычно при этом разлагаются. В парообразное состояние переходить не могут


Триптофан

Фенилаланин

Изолейцин

Метионин

Природные аминокислоты

Гистидин

Аспарагин Аспарагиновая к-та

Глутамин Глутаминовая к-та


  • Участвует в обеспечении кислородом процесса образования новых клеток;
  • очень важен для создания соединительных тканей;
  • он способствует мобилизации гликогена из печени и является исходным сырьем в синтезе креатина;
  • глицин необходим для синтеза иммуноглобулинов и антител, а следовательно, имеет особое значение для работы иммунной системы;
  • способствует ускоренному синтезу гипофизом гормона роста

Природные источники глицина: желатин, говядина, печень, арахис, овес


Химические свойства

Аминокислоты - это органические амфотерные соединения. Они содержат в составе молекулы две функциональные группы противоположного характера: аминогруппу с основными свойствами и карбоксильную группу с кислотными свойствами.

NH 2

COOH

Основные свойства

Кислотные свойства


Поэтому аминокислоты реагируют как с кислотами, так и с основаниями (т.е. являются амфотерными соединениями):

1.Аминокислоты как кислоты

2.Аминокислоты как основания


Аминокислоты

1. Реакция нейтрализации


Реакция нейтрализации:

NH 2 – СH 2 - COOH + NaOH NH 2 – CH 2 – COONa + H 2 O

натриевая соль

аминоуксусной кислоты


Аминокислоты

основания

2. Взаимодействие с минеральными кислотами:


Взаимодействие с минеральными кислотами:

NH 2 – R – COOH + HCL + CL -

хлористоводородная соль

аминоуксусной кислоты


Аминокислоты способны к конденсации с образованием пептидов. Пептиды - это продукты конденсации двух или более молекул аминокислот. Две молекулы аминокислоты могут реагировать друг с другом с отщеплением молекулы воды и образованием продукта, в котором фрагменты связаны пептидной связью

Важнейшее свойство аминокислот!


Полученное соединение

называют дипептидом:

R ’

Н 2 N – CH – C

H 2 N - CH - C

Аминокислота

Аминокислота

Дипептид

H 2 N – CH – C – N – CH - C + H 2 O

Пептидная связь


Применение аминокислот

Аминокислоты необходимы для синтеза белков в живых организмах. Их человек и животные получают в составе белков пищи. Аминокислоты применяются и в качестве лечебного средства при некоторых болезнях. Например глутаминовую кислоту применяют при нервных заболеваниях. Гистидин – при язве желудка.


Аминокислоты и их производные используются в качестве лекарственных средств в медицине. В аптеке можно купить глицин в таблетках. Этот препарат оказывает укрепляющее действие на организм и стимулирует работу мозга. Глутамин используется при лечении некоторых нервных заболеваний (шизофрении, эпилепсии)


Предприимчивые японцы давно заметили, что добавление в пищу приправы из сушеных водорослей усиливает ее вкус и аромат. В 1909 г. японский ученый К. Икеда выяснил, что причина такого действия приправы кроется в содержании глутаминовой кислоты и ее солей в водорослях. К. Икеда запатентовал свое открытие, и теперь во всем мире в качестве пищевых добавок, усиливающих вкус и аромат продукта, используются глутаминовая кислота (Е620), глутаминат натрия (Е621), и глутаминаты других металлов (Е622-625)

Мням-мням!


Производимый в больших количествах лизин и метионин используются как добавка в рацион сельскохозяйственных животных. Синтетические аминокислоты - сырье для производства полиамидных синтетических волокон и изделий из этих полимеров





Задание 1

  • Выберите, формулы соединений, принадлежащих к аминокислотам
  • C 6 H 5 -NH 2
  • NH 2 -CH 2 -COOH
  • CH 3 -CH(OH)-COOH
  • OH-CH 2 -CH(NH 2)-COOH
  • CH 3 -NH 2

Ключ к заданию

CH 3 -CH(OH)-COOH


Задание 2

  • Сколько граммов раствора щелочи с массовой долей гидроксида натрия 15 %
  • Необходимо взять для реакции с аминоуксусной кислотой химическим количеством 0,4 моль?


Ключ к тестовому заданию:

  • Вариант 1 Вариант 2
  • 1-а 1-а
  • 2-б 2-в
  • 3-б 3-а
  • 4-в 4-а
  • 5-а,в 5-б,г

Домашнее задание